1 PREGUNTA: Define grupo prostético. Pon un ejemplo de grupo prostético
Solución: Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína. Ejemplos:
2 PREGUNTA: ¿Qué representa el Km de una enzima?
Solución: La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES). La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del enzima.
 |
| Así no. Ejemplo de pregunta incorrecta. Además "a marcado" hace sangrar los ojos "a travez" por a través, lo mismo, "ocaciones" por ocasiones :( |
3 PREGUNTA: La energía de activación de una reacción enzimática es...
Seleccione una:
a. La energía de activación de una enzima es la barrera que tiene que superar la reacción química para llevarse a cabo
b. La energía de activación de una reacción enzimática es la energía del o de los sustratos implicados en la reacción
c. La energía de activación de una reacción siempre tiene un nivel de energía menor que los sustratos o los productos
d. La energía de activación de una reacción enzimática es la energía de los productos obtenidos en la reacción
4 PREGUNTA: El grupo prostético de una enzima es...
Seleccione una:
a. Es el grupo que puede inhibir o aumentar la actividad de una enzima
b. Es un componente no aminoacídico unido covalentemente a la apoproteína
c. Es la coenzima unida a la apoproteína
d. Es un componente aminoacídico unido covalentemente a la apoproteína
e. Es la parte proteica de una holoenzima
5 PREGUNTA: Señala la opción correcta. La Km es...
Seleccione una:
a. Inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por el sustrato
b. es una constante universal lo mismo que la velocidad de la luz o la fuerza de gravedad en el planeta Tierra
c. la diferencia existente entre la energía de activación con y sin enzima
d. Directamente proporcional a la afinidad de la enzima por el sustrato
6 PREGUNTA: Las enzimas, señala la opción correcta
Seleccione una:
a. Son sustancias que están en la saliva de la boca
b. Son apilamientos de proteínas (unas enzima de otras?
c. Son proteínas capaces de realizar alguna actividad
d. Son proteínas unidas al ADN
e. Son las encargadas de mantener las reservas energéticas de la célula
7 PREGUNTA: Una enzima alostérica es...
Seleccione una:
a. Aquella que se puede unir a un inhibidor o a un efector que controle su "encendido o apagado"
b. Es la parte proteica de una holoenzima
c. Es una enzima constituida sólo por ARN
8 PREGUNTA: Dados estos valores de concentración de sustrato y de velocidad enzimática
a) ¿Cuál es la Vmax para esta reacción? solución: min 10:50
b) ¿Por qué la Vi (velocidad inicial) permanece constante por encima de 5x10
4 umol/min? Solución min 11:05
c) ¿Cuál es la constante de Michaelis-Menten de la enzima? Solución min 11:58
d) Calcular la V
0 para las concentraciones 1x10
-6 y 1x10
-1. Solución min 12:40
Para ver el video
PINCHA AQUÍ
9 PREGUNTA: Dado los datos
a) ¿Cuál es la Vmax para esta reacción?
b) ¿Dónde se situaría en la gráfica la Km de esta reacción?
c) ¿Por qué no se calcula la Km con la velocidad máxima?
Solución:
pincha aquí
10 PREGUNTA: ¿Cuál es la constante de Michaelis-Menten de la enzima?
Solución:
8.3 x 10-6 mol/l
11 PREGUNTA: a) ¿A qué concentración de sustrato podrá una enzima operar a un cuarto de
su velocidad máxima (1/4 Vmax), si cuenta con una kcat de 30.0 s-1 y una
Km de 0.0050 M?
b) Determine la fracción de Vmax que se obtendría con las siguientes
concentraciones de sustrato [S]: 2 Km y 10 Km
la constante catalítica (
) refleja la máxima velocidad de formación de producto (es decir cuán rápido trabaja la enzima).
Solución: pincha aquí
12 PREGUNTA: Una enzima que cataliza la reacción X→Y se aisló de dos especies
bacterianas diferentes. Ambas enzimas tienen la misma Vmax pero
diferentes valores de Km para el sustrato. La enzima A tiene una Km de
2.0 μM, mientras que la enzima B tiene una Km de 0.5 μM. El gráfico
representa las cinéticas de reacción llevadas a cabo con la misma
concentración de cada enzima y con [X]= 1 μM. ¿Qué curva representa a la
enzima A y cuál a la enzima B?
Solución: pincha aquí
13 PREGUNTA: ¿Qué son los inhibidores enzimáticos? Tipos de inhibición.
Solución:
Los inhibidores son moléculas que frenan de forma específica la actividad de las enzimas. Se consideran los siguientes tipos de inhibición:
• Competitiva. El inhibidor es una molécula con una conformación espacial muy similar a la del sustrato, de formaque compite con éste por alojarse en el centro activo, impidiendo así la formación del complejo enzima-sustrato.
• No competitiva. El inhibidor se une a otra región distinta del centro activo y provoca un cambio en la conformación de la enzima que da lugar a una disminución de su actividad.
14 PREGUNTA: Aclarse el significado de las figuras A y B
Solución:
A = inhibición competitiva. El inhibidor competitivo (1) es una molécula tan parecida al sustrato que “compite” por alojarse en el centro activo, impidiendo así la fijación del sustrato y su posterior transformación.
B = inhibición no competitiva. En este caso, el inhibidor no competitivo (2) se une a la enzima en otra región distinta del centro activo y provoca un cambio conformacional que dificulta la interacción con el sustrato, por lo que también disminuye la actividad enzimática.
15 PREGUNTA: ¿Sobre qué trata la cinética enzimática? Indique el significado de las letras minúsculas en el gráfico adjunto.
Solución:
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y deduce, a partir de determinados parámetros, la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos a través de los cuales lleva a cabo la catálisis.
En el eje de abscisas se ha representado la concentración de sustrato, y en el de ordenadas, la velocidad de reacción, resultando una curva hiperbólica que es característica de la mayoría de las enzimas (cinética de Michaelis-Menten).
(a). Cuando la concentración de sustrato es baja la velocidad aumenta de manera prácticamente lineal.
(b). Este punto representa la constante de Michaelis-Menten, es decir, la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la máxima.
(c). La velocidad apenas aumenta cuando [S] es muy alta (zona de saturación).
16 PREGUNTA: Aclare la diferencia entre inhibición competitiva y no competitiva con respecto a la KM.
Solución:
Las enzimas que siguen la cinética de Michaelis, en presencia de inhibidor competitivo, tienen la misma velocidad máxima y diferente KM, mientras que en presencia de inhibidor no competitivo, tienen la misma KM puesto que el sustrato mantiene su capacidad de unión a la enzima, pero diferente velocidad máxima ya que la enzima pierde capacidad catalítica.
17 PREGUNTA: Aclare el significado de A, B, C y D en el esquema adjunto.
Solución:
En la mayoría de las reacciones enzimáticas, la velocidad inicial va aumentando en función de la concentración de sustrato, hasta aproximarse de manera asintótica a un valor máximo. Se observa que, en la llamada “zona de saturación”, el incremento de V es apenas significativo por mucho que aumente [S].
A = velocidad máxima.
B = zona de saturación
C = constante de Michaelis-Menten (KM), es decir, la concentración de sustrato que se corresponde con la mitad de la velocidad máxima (D).
18 PREGUNTA: cómo afectan las mutaciones del ADN en la atracción del sustrato por el sitio activo de la enzima
Los aminoácidos a, b, c y d son hidrofílicos y están codificadas por a) TCT (Serina), b) TCC (Serina), c) TCA (Serina) y por d) AAA (Lisina).
i) ¿Cómo afecta que el triplete de a pase de TCT -> TCG?
ii) ¿Cómo afecta que el triplete de b pase de TCC -> TAC?
iii) ¿Cómo afecta que el triplete de c pase de TCA -> TAA?
iv) ¿Cómo afecta que el triplete de d pase de AAA -> GAA?
i) La mutación no tiene efecto porque TCG también codifica para la Serina. Por lo tanto esta mutación no afecta al sitio activo de la enzima
ii) La mutación genera que en vez de Ser (que es un aminoácido pequeño con un OH) se traduzca una tirosina. La tirosina es más grande que la serina, pero tiene también un grupo OH. Por lo tanto, el mayor tamaño dificultase la entrada del sustrato en el sitio activo, pero a nivel de generación de puentes de hidrógeno no habría ninguna diferencia porque la tirosina, al igual que la serina, tiene un OH.
iii) La mutación de la serina c de TCA -> TAA un codon de STOP, implica que el aminoácido serina desaparezca y que los aminoácidos posteriores a esta serina c desaparezcan.
iv) La mutación de la lisina d, un aminoácido básico, a un aminoácido ácido glutámico, un aminoácido ácido genera que va a haber una repulsión entre el sustrato y el centro activo de la enzima.
