El cuaderno de laboratorio en el quehacer científico

El cuaderno de laboratorio es una bitácora

En el proceso de generar conocimiento científico el cuaderno de laboratorio es mucho más que un simple cuaderno. Es un ejercicio de honestidad, porque solo desde la honestidad podemos llegar a nuestra meta. Un cuaderno no solo recoge lo que nosotros hacemos, es algo que dejamos para aquellos que continúen nuestro trabajo. La ciencia es un árbol. Nosotros tomamos el trabajo de los que nos preceden y tenemos que dejarlo listo y bien explicado para quienes continúen lo que estamos haciendo.

 
Cualquier científico está obligado a elaborar un informe escrito de las actividades que ha desarrollado en el laboratorio y de los resultados obtenidos. Estos informes se recogen en el cuaderno de laboratorio, que es personal e intransferible. En todos los laboratorios en donde he estado como predoctoral o postdoctoral he tenido que dejar mis cuadernos de laboratorio cuando me he ido. En muchos casos, sobre todo en empresas privadas, se considera que el propietario del cuaderno de laboratorio (y de la información que contiene) es la empresa, y su contenido se considera como confidencial.

Si os fijáis, la estructura de un cuaderno de laboratorio es prácticamente exacta a la de un artículo científico

¿Cómo tiene que ser el cuaderno de laboratorio?

Tiene que ser un cuaderno grande, encuadernado con tapa dura (para resistir las duras condiciones del laboratorio), con trama (cuadriculado o milimetrado), para que sea más fácil dibujar gráficos o hacer tablas, y con las páginas numeradas (así sabrás enseguida si falta alguna página). Se recomienda:

• Dejar en blanco las dos primeras páginas para ir haciendo sobre la marcha un índice con los contenidos del cuaderno.

• Utilizar la página de la derecha para anotar los resultados crudos (tal y como salen del instrumento de medida) y los cálculos realizados con ellos. En la página de la izquierda se pueden incluir observaciones personales, detalles que haya que recordar, la interpretación de los resultados y las nuevas ideas que te sugieran. 

• No apuntar nunca los resultados en hojas sueltas, servilletas de papel o en un post-it para luego dejarlos entre las hojas del cuaderno. Lo más probable es que se pierdan o se traspapelen. Escríbelos SIEMPRE SIEMPRE SIEMPRE en el cuaderno. ¿Por qué? por que es un ejercicio de honestidad. No hacemos los cálculos en un papel y luego los pasamos a limpio. Todos los cálculos se hacen en el cuaderno de laboratorio por que así si hay un fallo lo podemos detectar cuando estemos repasando porqué los experimentos no salen. Imagínate que haces un calculo y en vez de tener una solución 0.1 M tienes una solución de 10 M por error. Al tener todos los cálculos en el cuaderno puedes ir analizando retrospectivamente que fuiste lo que hiciste y detectar ese error y subsanarlo.

• Es importante anotar cualquier circunstancia inesperada que surja durante el experimento (cambios de color, precipitaciones, aparatos que no responden, etc.) para ver si han podido afectar el desarrollo del experimento. 

• Si se trata de grandes listas de números, de algún gráfico (un espectro, un cromatograma, una micrografía, etc.) o de un gel, es una buena idea fotocopiarlos y pegar la fotocopia en el cuaderno, guardando a buen recaudo los datos originales. 

¿Cómo hago el informe de mi experimento? 

1.- Lo primero, la fecha 

2.- La introducción debe contener: 

    • un breve fundamento teórico relacionado con el experimento que se va a realizar y algunos   antecedentes relacionados con el tema de trabajo (incluso se pueden incluir referencias) 

    • se puede incluir la reacción química o bioquímica implicada en el experimento 

    • objetivo del experimento: ¿por qué lo hago? y ¿para qué lo hago? en 3 ó 4 frases 

    • puedo incluso indicar el resultado esperado 

En los artículos científicos esta parte es mucho más importante porque incluye un justificación de porqué se realiza el trabajo, se hace una breve revisión de la literatura publicada para explicar la pertinencia de nuestro trabajo ya que no puede ser una repetición de lo que ya está publicado.

3.- Los detalles experimentales: ¿Cómo voy a hacer el experimento? 

• Materiales: indicar los productos que voy a utilizar, la marca, el número de referencia y el lote de fabricación (batch) del producto (por si tengo que reponerlo o hacer algún tipo de reclamación), el número de teléfono del distribuidor al que compro el producto.
• Las disoluciones: Hay que utilizar preferentemente disoluciones recién preparadas para evitar sorpresas. Las botellas que contengan las disoluciones deben estar perfectamente etiquetadas, indicando de qué sustancia se trata, el disolvente utilizado (si no es agua), la concentración, el pH, la fecha de preparación. Asegúrate, antes de iniciar el experimento, de tener cantidad suficiente de disolución. Si hay que utilizar volúmenes grandes de una disolución, es una buena idea prepararla más concentrada (X10) e ir diluyéndola a medida que haga falta. Lo normal es guardar las disoluciones en la nevera. Si se encuentra una disolución sin etiquetar, lo mejor que se puede hacer es tirarla directamente (por la fregadera si es acuosa o en el depósito de disolventes orgánicos). Es fundamental que las balanzas, pipetas automáticas y pH-metros estén perfectamente calibrados para preparar correctamente las disoluciones.
• Los instrumentos: hay que indicar qué tipo de aparato voy a utilizar, marca y modelo. Debo indicar las condiciones de trabajo: longitudes de onda utilizadas, filtros utilizados, tipo de columnas, velocidad de los eluyentes, tiempo de análisis, agitación, temperatura, pH, oscuridad, etc. para que cualquiera sea capaz de reproducir el experimento. Que no se te olvide reservar el aparato que vayas a utilizar con antelación.
• Los controles: Para que un experimento tenga éxito es fundamental diseñar los controles adecuados que me permitan sacar conclusiones a partir de los resultados. Se trata de muestras idénticas a las que voy a utilizar en el experimento pero que no son sometidas a ningún tipo de tratamiento. Así puedo comparar directamente los resultados observados en mi muestra con el control y cuantificar de manera precisa los cambios que se han producido. • Diagrama de flujo: esquema sencillo en el que se detallan los distintos tratamientos a los que voy a someter a la muestra en el transcurso del experimento, en qué orden se van a hacer, a qué tiempos se van a tomar muestras, mediciones, etc.

4.- Resultados: Los resultados numéricos crudos (las medidas que ofrece directamente el aparato) obtenidos a partir de la muestra y del control se anotan directamente en el cuaderno, así como todos los cálculos que se hagan a partir de ellos (restar los valores de los controles, cálculo de velocidades, de concentraciones, etc). Si hay muchos datos y ello significa hacer muchos cálculos, con que se detallen los cálculos de una tanda de resultados ya vale, siempre y cuando se siga idéntico tratamiento de cálculo con los demás datos crudos. Si los resultados son grandes listados de números, fotos o gráficos puedo pegar en la hoja el original o una fotocopia (y tener bien guardados y catalogados los originales). Los datos se pueden representar por medio de gráficas o de tablas, dibujadas directamente en el cuaderno o hechas por ordenador y pegadas en el cuaderno. Ten en cuenta que hay que hacer cada experimento por lo menos dos veces. Es importante asegurarse de que el experimento es reproducible y, además, para representar correctamente los resultados, hay que someterlos a un tratamiento estadístico. 

Presentación  de  los  datos  experimentales: La  forma  más  habitual  de  representar  los  datos  experimentales  es  mediante  gráficos  o tablas.  Cada  gráfico  o  tabla  debe  tener  un  título  que  los  identifique  de  forma inequívoca  de  modo  que  no  se  tenga  ninguna  duda  sobre  lo  que  representan.  En  el  caso de  las  gráficas,  los  ejes  de  coordenadas  deben  estar  perfectamente  definidos  y  las escalas  tienen  que  ajustarse  a  los  datos  obtenidos.  Tanto  en  los  gráficos  como  en  las tablas  es  muy  importante  indicar  las  unidades  de  medida.  Las  unidades  que  se  utilizan normalmente  son  las  del  Sistema  Internacional  (SI).

Exactitud  y  precisión  de  las  medidas  experimentales: Es  importante  darse  cuenta  que  las  medidas  experimentales  nunca  son  del  todo exactas.  Al  realizar  un  mismo  experimento  varias  veces,  o  incluso  al  hacer  varias medidas  de  una  misma  muestra,  los  resultados  numéricos  serán  distintos.  Por  ejemplo, si  se  mide  la  concentración  de  proteína C reactiva  en  sangre  de  una  misma  muestra  siempre  se obtendrán  resultados  distintos.  Las  causas  de  esta  variabilidad  pueden  atribuirse  a  (1) la  misma  propiedad  que  trato  de  medir  (por  ejemplo,  si  el  colesterol  no  se  distribuye uniformemente  en  el  sistema  circulatorio,  la  medida  no  se  corresponde  con  el  valor real),  (2)  al  proceso  de  medición  (aparatos  mal  calibrados,  reactivos  en  mal  estado)  o (3)  al  sujeto  que  realiza  la  medida  (utilización  incorrecta  del  instrumento). En  la  mayoría  de  los  casos,  el  grado  de  fluctuación  entre  una  medida  y  otra  depende, fundamentalmente,  del  propio  proceso  de  medición.  Cuando  un  bioquímico  realiza  una medida,  procurará  utilizar  un  método  experimental  que  sea  preciso  y  exacto: 

• Se  dice  que  un  método  experimental  es  preciso  cuando  los  resultados  son reproducibles.  Es  decir,  si  se  realiza  una  misma  medida  un  número  elevado  de veces,  los  resultados  fluctúan  poco.  
• Se  dice  que  un  método  experimental  es  exacto  cuando  el  resultado  se  acerca mucho  al  valor  real.  Se  considera  como  valor  real  la  media  de  infinitas  medidas experimentales.  La  diferencia  entre  el  valor  observado  y  el  valor  real  es  el  error, o  sesgo,  de  la  medida.  Cuanto  menor  sea  el  sesgo,  más  exacto  será  el  método. 

Para  determinar  el  valor  real  de  una  medida  habría  que  calcular  la  media  de  infinitas medidas,  algo  que  en  la  práctica  resulta  imposible.  Lo  que  se  suele  hacer  es  un  número relativamente  pequeño  de  medidas  (entre  3  y  4)  y  un  análisis  estadístico  que  permita evaluar  la  precisión  de  los  datos  experimentales.  No  merece  la  pena  realizar  un  elevado número  de  medidas  porque  el  incremento  de  la  precisión  no  compensa  el  tiempo, esfuerzo  y  dinero  que  supone  repetir  muchas  veces  un  mismo  experimento.

5.- Conclusiones e interpretaciones: Esta es la parte más importante del informe. ¿Se han obtenido los resultados esperados? 

• Si la respuesta es NO: Repite el experimento para cerciorarte de que, efectivamente, el resultado no se ajusta a la hipótesis. ¿He hecho algo mal? Comprueba que el material de laboratorio que has utilizado estaba limpio y los reactivos y las disoluciones en buen estado. Comprueba que no te has saltado ningún paso del protocolo experimental y que el experimento se ha hecho tal y como se había planteado. ¿Funcionaba bien el aparato? Comprueba que el aparato de medida estaba calibrado y operativo. Comprueba que la sensibilidad del aparato era la adecuada para hacer las medidas. ¿Merece la pena repetir el experimento? En la mayoría de los casos, la respuesta es que sí. ¿Por qué no salen las cosas como esperaba? Puede que el experimento esté mal diseñado o, sencillamente, que la hipótesis de partida sea incorrecta. Recuerda que un experimento nunca sale mal. Si las cosas no han salido como esperabas, replantéate la hipótesis. Piensa más sobre los resultados obtenidos y trata de obtener una explicación alternativa y diseñar un nuevo experimento para confirmarla. En muchos casos, es en estos momentos cuando uno hace descubrimientos realmente interesantes. 

• Si la respuesta es SÍ: Repite el experimento para cerciorarte de que los resultados son reproducibles y así poder asegurar que, efectivamente, el resultado se ajusta a la hipótesis. Trata de sacar conclusiones a partir de los resultados. Comprueba si tus resultados coinciden o no con los que hayan podido publicar otros investigadores (anotando las referencias bibliográficas correspondientes). Si hay alguna diferencia, trata de encontrar explicación. Y lo más importante: ¿Qué nuevos experimentos me sugieren estos resultados?

RUBRICA PARA EVALUAR 

Criterios	Exposición temática (Grupo).	Excelente	Bueno	Insuficiente
Introducción	¿Por qué hago el experimento? y ¿para qué lo hago?.	2.5 puntos Cumple con el requerimiento	1.5 puntos Cumple parcialmente con el requerimiento	0.25 puntos No cumple con el requerimiento.
Materiales	Reconoce los controles positivos y negativos del experimento Indica los productos que voy a utilizar, la marca Indica qué tipo de aparato voy a utilizar, marca y modelo	2.5 puntos Cumple con el requerimiento	1.5 puntos Cumple parcialmente con el requerimiento	0.25 puntos No cumple con el requerimiento.
Resultados	Representa los datos experimentales mediante gráficos o tablas Presenta cada dato numérico proveniente al menos de dos mediciones	2.5 puntos Se entiende perfectamente	1.5 puntos Requiere ayudas para darse a entender	0.25 puntos No cumple el requerimiento
Conclusiones	¿Se han obtenido los resultados esperados?  Si la respuesta es negativo reconoce que ha hecho mal	2.5 puntos Se entiende perfectamente	1.5 puntos Requiere ayudas para darse a entender	0.25 puntos No cumple el requerimiento
	Total criterios	10	6	1

Mecanismos de evaluación en mi asignatura de biología celular y molecular médica

        En el siguiente enlace describo cómo organizo la asignatura de duración cuatrimestral: sus mecanismos de evaluación, retroalimentación y proalimentación:

Análisis de los mecanismos de evaluación de la asignatura Biología Celular y Molecular Médica

Las evaluaciones están alienadas con los RdAs de la asignatura básicamente porque los RdAs son tan genéricos, y está hecho a posta para que sea así, que encajan perfectamente. Los mecanismos de evaluación se basan en tres tipos de prueba sumativas: dos pruebas se realizaban en 20 minutos de clase, ahora con el sistema online se hacen en hora cero, y en papel. Lo que se busca es que puedan resolver uno o dos problemas y contestar una o dos preguntas de teoría, en las que se busca que los alumnos expongan y argumenten. ¿Por qué en papel? Para evitar la uniformidad y simpleza de los cuestionarios online multipregunta, que no favorecen el desarrollo de las respuestas. Además de estas dos pruebas en papel tienen un examen de 40 preguntas online. La mayoría de las preguntas son multiopción. El banco de preguntas está consensuado entre los profesores de la materia y el cumplimiento de los RdAs es escrupuloso. Este esquema se mantiene en los tres progresos. La retroalimentación de las pruebas se hace presencialmente en pequeños grupos durante las tutorías (es una excusa fantástica para que usen las tutorías). Aprovecho esos momentos para felicitarlos por sus aciertos y también para subrayar, a veces escenificando, el horror que suponen algunas contestaciones. Los alumnos, prácticamente tres de cada cuatro, solicitan retroalimentación cuando se trata de pruebas en papel. Los exámenes online utilizando un banco de preguntas tipo multiopción no generan necesidad de retroalimentación. Es el propio formato de la respuesta la que, no dando opción a la interpretación, justifica el que no peleen el resultado en las retroalimentaciones. En ese sentido, argumentar, exponer, razonar en los exámenes es la llave para una retroalimentación de calidad. 

Como espacio de proalimentación,  que les prepara para el estilo de preguntas que se harán en los exámenes, los alumnos cuentan con los ejercicios del blog. Cada tema tiene su colección de ejercicios, la mayoría de los cuales tienen la solución, o en muchos casos la resolución del problema en la plataforma Youtube. El blog permite la verticalidad de contenidos empleando los enlaces. De esta manera si en la pregunta se hace referencia a algún concepto, se enlaza este concepto a una explicación en otra página, por ejemplo wikipedia o a otra entrada del blog, a través de los hipervínculos que generan los enlaces. Los ejercicios del blog permite preparar a los alumnos para contestar preguntas online más sofisticadas que las típicas preguntas que se pueden solucionar con CONTROL+F y buscar en el PDF del material del curso, o directamente que la respuesta venga en la primera respuesta que aparece en el buscador de Google. El nivel de aprendizaje viene dado por el nivel de reto que supongan las evaluaciones. Evaluaciones chimbas aprendizaje chimbo. ¿Para qué vas a leer un PDF o la lección de un libro si con CONTROL+F en el documento arreglas la solución?

El empleo del blog, como sustituto de la presentación, además de manejar los hipervínculos de manera más dinámica que las presentaciones, sirve para tener en un solo lugar todos los materiales que se le proporcionan al alumno. Esto tiene una importancia fundamental porque uno de los errores más frecuentes que cometemos los profesores utilizando las plataformas digitales es MATARLOS A PDFs y VIDEOS. Se añaden los recursos y se dejan en la plataforma para que el alumno los consulte. Esto es un error porque el tiempo del alumno es limitado y si no tiene conciencia de que ese material no va a necesitarlo para el examen no lo va a consultar. De esa manera, plantear una pregunta en el blog y a continuación poner un video, indicando en qué minuto se puede encontrar la explicación a la pregunta, ahorra tiempo al estudiante y le hace ver la relación entre ese video y su aprendizaje y posteriormente su éxito en las evaluaciones. Como el blog se va a utilizar durante en distintas clases según el número de paralelos que se tenga y en sucesivos semestres, es un material que se corrige y se enriquece. Si añadimos un PDF y somos capaces de adjuntar de qué página a qué página se encuentra el material relevante para resolver las preguntas que proponemos ahorraremos tiempo y frustración a los estudiantes.

En el último progreso, tienen un examen sobre un libro de divulgación científica. En el siguiente enlace, tienen una entrada al blog en donde se encuentra la rúbrica, modelos de preguntas, descripciones de ambos libros y algunas de las mejores respuestas de exámenes anteriores y por supuesto, algunas de las peores respuestas. De esa manera se consigue que la rúbrica tenga unos referentes reales. 

Lo que he aprendido dando clases en mis últimos años me reafirma en que las clases invertidas son un excelente modelo educativo. El énfasis en crear grupos de trabajo con los alumnos para que resuelvan problemas y fomentar la interacción profesor-alumnos es el camino. ¿Por qué? Por que hay que evitar dar contenidos que se vayan por el sumidero de la ducha después del examen. Si conseguimos que el alumno razone y descubra la lógica de cualquier mecanismo biológico este tipo de logro le acompañará toda la vida. 

        Las calificaciones se han generado en consenso con los demás profesores de la asignatura. Se siguen las recomendaciones de no darle más del 50% del peso de la nota fina a una sola evaluación. 

        Los RdAs de la asignatura han sido faro, guía e inspiración para la redacción de las preguntas. Las rubricas en el caso de las evaluaciones escritas son la resolución de los problemas del blog. En el caso del examen de progreso consta de 40 preguntas multiopción de un banco de preguntas de más 200 preguntas. Las preguntas tienen acceso a la retroalimentación al acabar el examen. 

Análisis de los instrumentos de evaluación aplicados

        Además de los RdAs que se encuentran en el sílabo y de las rúbricas que se les proveen a los alumnos en el blog de ejercicios, a los alumnos se les provee de una guía semanal que cuenta con los siguientes elementos: 

Guía de la semana

Instrucción: 

Descripción de la unidad o tema que se desarrollará en la semana..…

Objetivos: 

Al finalizar la semana comprenderás (Por ejemplo):

1 Estructura de las bases nitrogenadas y los nucleóticos

2 Diferencias entre ARN y ADN

3 Implicaciones biológicas de los códigos ARN y ADN

RdAs: 

1. Diferencia la estructura y función de los componentes de la célula y su relación con el medio externo: El conocimientos de los ladrillos que componen el código genético servirán para entender cómo hay familias que son más propensas al cancer, qué implicaciones tienen a la hora de detectar mutaciones el hecho de que una purina esté enfrentada a una pirimidina

3. Aplica las principales técnicas moleculares usadas en investigación y diagnóstico de procesos salud-enfermedad. El código genético se lee con las modernas técnicas de secuenciación masiva y su inmediata traducción a proteínas servirá para la farmacogenómica o el tratamiento farmacéutico personalizado al perfil genético del paciente

Recursos y actividades

Para alcanzar los objetivos de la semana, el estudiante debe revisar los siguientes recursos y completar las siguientes actividades:

. Recursos

            • Ejercicios del blog

            • Visionado de video de flipingyourlearning

            • Visionado de cursos en teams de semestres anteriores

. Actividades

            • Realización de una lección previa a la clase presencial y visionado de una clase ya pregrabada               del tema que se va a ver en la semana

            • Resolución de dudas de los ejercicios del blog

            • Construcción de una cadena de ADN

ANEXO: modelo de rúbrica sobre la lectura del libro PINCHA AQUÍ

Animaciones increíbles del ADN

DNA animations by wehi.tv for science-art exhibition

Ejercicios señalización celular

1 PREGUNTA: ¿Cuál es la diferencia entre la señalización paracrina y la endocrina?

2 PREGUNTA: ¿Qué diferencia existe entre las hormonas esteroideas y los eicosanoides respecto a su interacción con la membrana plasmática?

3 PREGUNTA: ¿En qué difieren la señalización por moléculas señal hidrofóbicas, como las hormonas esteroideas, de la señalización por moléculas señal hidrofílicas, como las hormonas proteicas?

4 PREGUNTA: ¿Cómo actúa la aspirina para reducir la inflamación y la coagulación sanguínea?

5 PREGUNTA: ¿Por qué se suelen recetar pequeñas dosis diarias de aspirina para prevenir los accidentes cerebrovasculares?

6 PREGUNTA: El uso médico de la nitroglicerina para tratar las enfermedades cardiacas ¿En qué se basa?

TNT. Fuente

7 PREGUNTA: La siguiente proteína es un receptor asociado a proteína G. ¿Es una proteína terciaria o cuaternaria? ¿Ha sido sintetizada en los ribosomas del RER o en los ribosomas citoplasmáticos? ¿Dónde se sintetizaron los azúcares que exhibe en su parte extracelular, en el RE o en el citoplasma?

8 PREGUNTA: Las hormonas que activan a un receptor acoplado a la proteína Gs estimulan la proliferación de las células tiroideas. ¿Cómo afectarían inhibidores de la AMPc fosfodiesterasa a la proliferación de estas células?

9 PREGUNTA: El receptor de la epinefrina está asociado a Gs, mientras que el receptor de la acetilcolina (en las células del músculo cardiaco) está asociado a Gi. Supón que tienes que construir una molécula recombinante que contenga las secuencias extracelulares del receptor de la epinefrina junto a las secuencias citosólicas del receptor de la acetilcolina. ¿Qué efecto causaría la epinefrina sobre los niveles de AMPc en las células que expresen este receptor recombinante? ¿Cuál sería el efecto de la acetilcolina?

10 PREGUNTA: La Aspirina inhibe la síntesis de: a. ácido abscísico b. prostaglandina c. estrogenos d. vasopresina e. colesterol. ¿Qué efecto tiene sobre la agregación plaquetaria?

11 PREGUNTA: Las siguientes moléculas. ¿Se trata de un neurotransmisor? ¿De una hormona esteroidea? ¿De un eicosanoide? ¿De una hormona peptídica?

12 PREGUNTA: El ácido retinoico es un lípido que pertenece al grupo de los terpenos o isoprenoides (porque tienen un núcleo de isopreno) ¿Cuáles son las propiedades químicas del ácido retinoico según el gráfico de abajo?

Fuente Wikipedia

13 PREGUNTA: La acetilación de las histonas es la adiccion de un grupo acetilo

en las lisinas de las histonas, lo que vuelve neutra la carga de las lisinas-histonas-nucleosomas. Cuando esto ocurre, se pierde la interacción de las cargas positivas con las negativas. Esto hace que el ADN se separe de las histonas y pueda darse la transcripción. Describe este proceso de manera gráfica.

14 PREGUNTA: ¿Cómo señaliza el AMPc la rotura del glucógeno? ¿Inhibe concomitantemente la ruta de síntesis del glucógeno? ¿Cómo?

15 PREGUNTA: La molécula PIP2 ¿Se trata de un primer o de un segundo mensajero? Razona tu respuesta

16 PREGUNTA: La molécula PIP2 se excinde (se rompe) en dos moléculas. ¿De cuáles se trata? a) PLC b) Proteín quinasa alfa c) IP3 d) GAP e) DAG

17 PREGUNTA: La miosina se activa con un fosfato adicionado por el complejo activo de la calmodulina/MLCK. La calmodulina se activa al unirse al Ca+. ¿Qué molécula activa la liberación de calcio al citoplasma en la célula muscular?

18 PREGUNTA: Las siguientes moléculas. ¿Se trata de un neurotransmisor? ¿De una hormona esteroidea? ¿De un eicosanoide? ¿De una hormona peptídica?

Solución: A vitamina B3 B Hormona tiroidea C Serotonina D Oxitocina (hormona péptídica)

19 PREGUNTA: Las hormonas que activan a un receptor acoplado a la proteína Gs estimula la proliferación de las células tiroideas. ¿Cómo afectarían inhibidores de la AMPc fosfodiesterasa a la proliferación de estas células?

20 PREGUNTA: ¿En qué se diferencia un primer de un segundo mensajero? pon ejemplos de un primer y un segundo mensajero.

21 PREGUNTA: ¿En qué difieren la señalización por moléculas señal hidrofóbidas, como las hormonas esteroideas, de la señalización por miléculas señal hidrofílicas?

22 PREGUNTA: ¿Cuál es la diferencia entre la señalización paracrina y la endocrina?

Ejercicios matriz extracelular y citoesqueleto

Matriz extracelular 

La matriz extracelular (MEC) es una entidad estructuralmente compleja que rodea y soporta las células que se encuentran en los tejidos de los mamíferos. La MEC también es comúnmente conocida como tejido conectivo.

Glucocáliz = el conjunto de oligosacáridos (glicosilación) de las proteínas de la membrana plásmica que proyectan hacia el exterior de la célula

Funciones del glucocálix:

Protección: amortigua la membrana citoplasmática y la protege contra lesiones físicas y químicas.

Inmunidad a la infección: permite al sistema inmunitario reconocer y atacar selectivamente a organismos extraños.

Defensa contra el cáncer: los cambios en el glucocálix de las células cancerosas permiten al sistema inmunitario reconocerlas y destruirlas.

Compatibilidad de los trasplantes: forma la base para la compatibilidad de las transfusiones de sangre, del tejido injertado y de los trasplantes de órganos, ya que es el que responde y hace posible el reconocimiento de las células compatibles para adicionar un tejido, órgano, etc a el cuerpo de algún ser vivo.

Adherencia celular: fija a las células que forman parte de los tejidos.

Desarrollo embrionario: guía las células embrionarias a sus destinos en el organismo

Para saber más

Lámina basal

La lámina basal es una delgada capa de matriz extracelular que se encuentra en la base de todos los epitelios, también envolviendo a las células musculares, las células de la grasa y a las células nerviosas que se encuentran fuera del sistema nervioso central. Sus principales funciones son dar soporte físico y actuar como barrera con una permeabilidad selectiva. Aparece pronto en el desarrollo embrionario y sirve para separar y dar soporte a los tejidos. En los glomérulos del riñón es importante en la filtración de la sangre.

A veces se confunde el término membrana basal y lámina basal en algunos tejidos como el muscular. La membrana basal es en realidad la lámina basal más una capa más externa reticular fibrilar. La lámina basal está formada por varios tipos de moléculas que forman un entramado en forma de malla. Están presentes el colágeno tipo IV y VII, la laminina, el proteoglicano perlecano y la proteína nidogen. La lámina basal se une a las membranas celulares por la adhesión entre las integrinas, situadas en las membrana plasmática, y las lamininas.

Colágeno

El colágeno es la proteína más abundante del cuerpo humano. Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.

Tamaño del colágeno respecto a las distintas células del tejido conectivo

Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.

Colágeno, microscopía electrónica de barrido. Las flechas blancas señalan sitios con una libera depresión en la fibrilla, como ocurriría si se tuerce una cuerda en el sentido contrario al que está tejida

¿Por qué los suplementos de colágeno son un timo?

Tejido conectivo propiamente dicho

El tejido conectivo propiamente dicho de tipo laxo está formado por una matriz extracelular poco densa formada sobre todo por hialuronato y proteglicanos, con poca proporción de moléculas de colágeno y de fibras elásticas. Su principal misión es rellenar e hidratar espacios intercelulares y ser el medio por el que viajan una gran diversidad de células que se pueden encontrar en este tejido, además de los fibroblastos. Sin embargo, en el tejido conectivo propiamente dicho de tipo denso abundan las fibras de colágeno que se disponen paralelas a la tensión mecánica que soportan estos tejidos, como ocurre en los tendones, o de forma más desorganizada como ocurre en la dermis o en el sistema digestivo. En este tipo de matriz extracelular pueden ser abundantes las fibras elásticas, como ocurre en la pared de las arterias.

El tejido conectivo tiene origen mesenquimático (del mesodermo embrionario), además de la existencia de una matriz extracelular, generalmente abundante. Se consideran como tejidos de sostén puesto que sostienen y cohesionan a otros tejidos dentro de los órganos, sirven de soporte a estructuras del organismo o al propio organismo, y protegen y aíslan a los órganos

Tendón

El tendón es una de las estructuras de los animales donde más claramente se entiende que sus propiedades de resistencia y elasticidad dependen de las características de su matriz extracelular. En los tendones las fibras de colágeno se disponen paralelas a la dirección de la tensión mecánica, que sólo se produce en dicha dirección. Es una matriz muy rica en fibras de colágeno fibrilar hechas de colágeno I, II y III, entre las que se encuentran los fibroblastos (llamados tenoblastos). El colágeno representa del 65 al 80 % del peso seco de la matriz extracelular, mientras que la elastina es el 1 al 2 %. Ambos están embebidos en una medio muy hidratado rico en proteoglicanos.

El colágeno del tendón se organiza en tres niveles. En el primero se forman las microfibrillas (4 nm en diámetro) de colágeno alrededor de la célula. Estas microfibrillas se mantienen semiflexibles de manera que pueden reorientarse según la dirección de la fuerza mecánica. A continuación se forman las fibrillas mediante la asociación de las microfibrillas. El tercer paso es la formación de fibras por crecimiento y asociación de las fibrillas. 

Las fibras pueden tener de 1 a 20 µm de diámetro y se agrupan en subfascículos rodeados de tejido conectivo que contiene nervios y vasos sanguíneos y linfáticos. Los subfascículos pueden tener de 15 a 400µm de diámetro, y se asocian en fascículos de 150 a 1000 µm, y éstos en fascículos terciarios de 1000 a 3000 µm. A lo largo del tejido, glicoproteínas, glicosaminoglicanos y otras moléculas se asocian con las fibrillas y fibras y estabilizan toda la estructura.

Cartílago

La resistencia y elasticidad del cartílago es debida a la matriz extracelular producida por los condrocitos. Esta matriz extracelular está formada principalmente por fibras de colágeno tipo II que forman aproximadamente el 25 % de la masa seca, aunque también están presentes el colágeno tipo IX y XI en menor proporción. La segunda molécula más abundante son los glicosaminoglicanos, como el hialuronato, y proteoglicanos, los cuales se asocian para formar grandes agregados. Entre los proteoglicanos destaca el condroitín sulfato, siendo abundante el agrecano.

El colágeno resiste fuertes tensiones de estiramiento y los glicosaminoglicanos resisten grandes presiones mecánicas. En el cartílago de tipo elástico abundan las fibras elásticas y aporta elasticidad a estructuras tales como la faringe, la epiglotis o al pabellón auditivo. 

Condroitín sulfatos son los principales componentes del cartílago. El agrecano es el más abundante en el cartílago articular.

Hueso

En el hueso existen fibras de colágeno tipo I inmersas en una matriz de cristales de fosfato cálcico (suponen dos tercios del peso seco del hueso). Ambos elementos aportan al hueso sus propiedades: el colágeno permite la elasticidad para que no sea frágil y los cristales de fosfato cálcico su dureza. La matriz extracelular del hueso contiene diversos tipos de proteoglicanos y de glicoproteínas en menores proporciones, aunque son muy importantes para la organización del colágeno, la mineralización y la reabsorción del hueso. El condroitín sulfato representan del 67 al 97 % de los glicosaminoglicanos del hueso.

Tejido nervioso

En el sistema nervioso hay muy poca matriz extracelular. Abundan el ácido  hialurónico y los proteoglicanos, y hay poco porcentaje de moléculas como colágeno,elastina y glicoproteínas. Es decir, son matrices relativamente desorganizadas ricas en proteoglicanos, al igual que ocurre en el cartílago. En este caso, durante el desarrollo, la matrix se secreta por las neuronas y por la glía. El ácido hialurónico funciona como molécula estructural principal sobre la que se ensamblan las demás. Estas redes están formadas sobre todo por hialurónico, tenascina, y proteoglicanos como el condroitín sulfato (se han encontrado hasta 16 tipos diferentes.). Estas redes varían en composición dependiendo del estado de desarrollo. Por ejemplo, durante las primeras semanas de vida en mamíferos contienen neurocanos, versicanos y tenascina C, mientras que en adultos tienen más brevicanos y agrecanos. Además, se ha visto que el condroitín sulfato tipo C es abundante en el sistema nervioso en embriones, decrece gradulamente tras el nacimiento y desaparece en adultos, para ser reemplazado por el condroitín sulfato tipo-A. Durante el desarrollo los proteoglicanos que forman estas redes son de mayor tamaño y forman redes menos compactas, con lo que la plasticidad neuronal prodría verse favorecida, mientras que son sustituidos en adultos por proteoglicanos más pequeños que forman redes más compactas, desfavoreciendo dicha plasticidad neuronal.

En torno a los cuerpos celulares, dendritas y segmentos iniciales del axón se forma una capa limítrofe de matriz denominada red perineuronales, la cual se organiza de forma más regular. Están formadas por ácido hialurónico, proteoglicanos con coindritín sulfato y tenascina R, formando estructuras triméricas entralazadas. La formación de las redes perineuronales coincide con el final de la plasticidad del sistema nervioso tras el desarrollo. La plasticidad neuronal se activa cuando estas redes perineuronales se deterioran o desaparecen. Parecen tener la función adicional de inhibir la movilidad y remodelación celular.

Plasma sanguíneo

Algunos autores consideran que el plasma sanguíneo es una matriz extraordinariamente especializada donde más del 90 % del peso corresponde al agua. Otros no lo encuadran dentro del término matriz extracelular. Sin embargo, es el elemento que rodea a las células sanguíneas. La proteína más abundante del plasma es la albúmina, cuya principal misión es mantener una presión osmótica correcta entre el interior de los vasos sanguíneos y los tejidos que los rodean, por ejemplo evitando la formación de edemas.

 La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos.

Otras proteínas abundantes son las γ-inmunoglobulinas, anticuerpos del sistema inmune,

 y otras sin actividad defensiva como son las α- y β-globulinas. éstas últimas sirven para transportar determinados productos como el hierro o el cobre.

Tanto la testosterona como el estradiol circulan por el torrente sanguíneo, fijados principalmente por esta beta globulina y, en menor medida por la albumina

En el plasma también aparecen moléculas como la fibronectina que se pueden intercambiar con el tejido conectivo que rodea a los vasos sanguíneos. El fibrinógeno presente en el plasma es una molécula esencial para la coagulación de la sangre.

Las demás moléculas de bajo peso molecular que están en el plasma también se pueden encontrar en los tejidos circundantes puesto que atraviesan libremente los capilares sanguíneos.

PREGUNTAS:

1. La matriz extracelular está formada sobre todo por lípidos.

Falso. Está formada sobre todo por proteínas como el colágeno y por glúcidos como los glicosaminoglicanos 

2. Todos los tejidos animales tienen más o menos la misma cantidad de matriz extracelular.

Falso. Existen tejidos con muy poca proporción de matriz extracelular como son los epitelios y otros con mucha como son el hueso o el cartílago.

3. La molécula orgánica más abundante de la matriz extracelular de los animales es el colágeno.

Cierto. Hay que tener en cuenta que el colágeno es a una familia de proteínas muy diversa con características diferentes y que cada matriz extracelular tiene una composición diferente de cada miembro de dicha familia. La molécula orgánica más abundante en la matriz extracelular de las plantas es la celulosa.

4. El aminoácido más abundante en las moléculas de colágeno, y que es poco común en otras proteínas, es la alanina.

Falso. Es la glicina, la cual permite la organización tridimensional en hélice alfa de la moléculas de colágeno. 

5. Las moléculas de colágeno se pueden organizar para formar mallas.

Cierto. Esto ocurre organización reticulada la presenta, por ejemplo, el colágeno tipo IV, que aparece en zonas como la lámina basal de los epitelios. Sin embargo, lo más frecuente es que las moléculas de colágeno se organicen formando fibras.

6. La organización de las moléculas de colágeno en forma de mallas o fibras depende de la velocidad con que lo secretan las células.

Falso. La organización de las moléculas de colágeno depende del tipo de colágeno que se sintetice. Por ejemplo, los colágenos tipo I y II, los más abundantes, forman fibras, mientras que el colágeno tipo IV forma mallas.

7. Las moléculas de colágeno son extensibles.

Falso. Las moléculas de colágeno no se pueden estirar mucho. Su función es precisamente resistir tensiones mecánicas sin deformarse y por tanto preservar la organización de los tejidos. Lo que sí puede ocurrir es que las fibras de colágeno estén más o menos dobladas en función de la tensión mecánica

8. La elastina forma parte de las fibras elásticas.

Es cierto, es uno de sus componentes, junto con la fibrilina y otras proteínas asociadas.
9. Las fibras elásticas aparecen sobre todo en tejidos como el hueso.

Es falso. Las fibras elásticas se encuentran en tejidos que están sometidos a tensiones mecánicas pero que tienen la capacidad para estirarse y luego recuperar su forma original, como es el caso de las paredes de los vasos sanguíneos o de la dermis de la piel.

10. La fibrilina forma parte de las fibras elásticas.

Es cierto.

11. Los glicosaminoglicanos son polisacáridos que están presentes en la matriz extracelular.

Es cierto. Son largas cadenas de parejas repetidas de monosacáridos. Los glicosaminoglicanos pueden liberarse a la matriz extracelular en forma de moléculas independientes, como es el caso del ácido hialurónico, o unidos a polipéptidos, como le ocurre a los proteoglicanos. 

12. Los glicosaminoglicanos son moléculas hidrófobas, es decir, repelen el agua.

Es falso. Estas moléculas poseen numerosos radicales iónicos como carboxilos (COO-) o sulfatos (SO3-), y tienen por tanto una gran capacidad de hidratación.

13. Dos propiedades que los glicosaminoglucanos aportan a los tejidos son: resistir presiones mecánicas y facilitar la movilidad de las células y la difusión de la moléculas por los espacios intercelulares.

Es cierto porque son moléculas relativamente grandes y poco flexibles, por lo que ocupan grandes volúmenes en los tejidos, haciéndolos menos densos y trabados, por lo que las células pueden viajar y las moléculas difundir fácilmente.

14. Los proteoglicanos poseen glicosaminoglicanos.

Es cierto, los proteoglicanos son moléculas formadas por un polipéptido al cual están unidas de forma covalente moléculas de glicosaminoglicanos. Hay muchos tipos de proteoglicanos dependiendo del polipéptido y del tipo y número de glicosaminoglicanos que tenga unidos.

15. El colágeno... señale las opciones correctas

Seleccione una o más de una:

a. Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción

b. Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción

c. Se encuentran en todos los animales

d. Está formada por tres cadenas α superenrolladas que forman una triple hélice

e. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos

Todas son verdaderas


16. Las integrinas... señale la opción correcta

Seleccione una o más de una:

a. Proteínas unidas a grandes cadenas de polisacáridos

b. Transmiten los estímulos de la matriz extracelular al citoesqueleto y viceversa

c. Atraviesan la membrana y se unen a proteínas asociadas al filamento del citoesqueleto

d. Se compone de un núcleo central proteico con cadenas de hidratos de carbono (hasta un 95%)

e. Son grandes fibras que mantienen la estructura del tejido y están en bajo la membrana plasmática en el citoplasma

a. FALSO

b. VERDADERO

c. VERDADERO

d. FALSO

e. FALSO

17.  Los proteoglucanos... señalas las opciones correctas

Seleccione una o más de una:

a. Constituyen el 25% de todas las proteínas

b. Pueden formar grandes complejos

c. Permite la adhesión de la célula a la matriz extracelular

d. Se sitúan en el interior de la célula, debajo de la membrana plasmática

e. Atraviesan la membrana y se unen a proteínas asociadas al citoesqueleto

f. Su función es la lubricación

g. Se compone de un núcleo central proteico con cadenas de hidratos de carbono

h. Forman fibras fuertes fuera de las células

a FALSO

b VERDADERO

c FALSO

d FALSO

e FALSO

f VERDADERO

g VERDADERO

h FALSO

18. Los lípidos son los principales responsables de unir la célula a la matriz extracelular.
Es falso. Las moléculas que unen las células a la matriz extracelular son las integrinas, moléculas que se encuentran en las membranas de las células y que se unen a diversas moléculas de la matriz extracelular, como colágeno, lamininas y otras.
19. Las fibronectinas son moléculas de adhesión ancladas a la membrana plasmática.
Es falso. Son moléculas solubles localizadas en la matriz extracelular.
20. Las integrinas permiten la unión de las células a la matriz extracelular.

Cierto. Las integrinas son proteínas integrales de membrana que poseen dominios extracelulares que reconocen a diversas moléculas presentes en la matriz extracelular como al colágeno, mientras que en sus dominios intracelulares se unen al citoesqueleto de la célula.
21. Las integrinas pueden unirse al colágeno y a las fibronectinas.

Cierto. Lo pueden hacer gracias a la capacidad que tienen los dominios extracelulares de la integrina para reconocer y unirse distintas moléculas de la matriz extracellular, inlcuyendo al colágeno y a la fibronectina.
22. Las cadherinas y las selectinas adhieren la célula a la matriz extracelular.

Falso. Las cadherinas se unen a otras cadherinas y las selectinas reconocen glúcidos, pero tanto las cadherinas como estos glúcidos reconocidos por las selectinas se encuentran anclados a la membrana plasmática de las células.
23. Las metaloproteinasas son moléculas que sintetizan matriz extracelular. 

Falso. Estas enzimas hacen todo lo contrario, degradan proteínas de la matriz extracelular para permitir su renovación y remodelación. 

24. Los complejos de unión son puntos de anclaje entre células vecinas.
Cierto, al menos en parte. Las uniones estrechas, uniones adherentes y desmosomas son complejos de unión macromoleculares que abundan sobre todo en los epitelios y en aquellos tejidos sometidos a tensiones mecánicas fuertes como el muscular y sirven para cohesionar a las células entre sí. Sin embargo, los hemidesmosomas, otro tipo de complejo de unión, unen las células a la lámina basal.

25. Las uniones estrechas se establecen entre las células de la epidermis y las de la dermis.
Falso. Se establecen uniones estrechas cerca de la superficie apical de las células epiteliales, pero no entre las células de la dermis. En la dermis, las fuerzas mecánicas son contrarrestadas por la matriz extracelular, principalmente fibras de colágeno. También se encuentran uniones estrechas en el músculo cardíaco para aumentar la cohesión del tejido.
26. Las uniones adherentes se anclan a los filamentos de actina.
Cierto. Las uniones adherentes se suelen localizar en la zona apical de las células epiteliales, debajo de las uniones estrechas. Unen células vecinas mediante cadherinas, las cuales se unen en su dominio citosólico a los filamentos de actina. Ver figura 2
27. Los hemidesmosomas son la mitad exacta de un desmosoma.

Es falso. Las moléculas de unión de un hemidesmosoma no son las cadherinas (como en los desmosomas) sino las integrinas. Además, un hemidesmosoma no une células vecinas, como hacen los desmosomas, sino la parte basal de las células epiteliales a las lámina basal (matriz extracelular). Sin embargo, ambos tienen en común que se unen internamente a los filamentos intermedios del citoesqueleto.Verfigura 5

28. La lámina basal es matriz extracelular que se encuentra entre las células epiteliales.

Falso. Se encuentra en la parte basal de los epitelios, separándolos del tejido conectivo subyacente. Entre las células epiteliales prácticamente existe muy poca matriz extracelular. La lámina basal es un tipo de matriz extracelular especializado que contiene sobre todo colágeno tipo IV y laminina.
 

29. La elasticidad del hueso se debe en gran parte al colágeno.
Cierto. La matriz ósea, matriz extracelular del hueso, contiene precipitados cálcicos que le dan dureza y colágeno tipo I que le aportan elasticidad.

Citoesqueleto

Hay tres tipos de filamentos que forman el citoesqueleto: los filamentos de actina o microfilamentos, los microtúbulos y los filamentos intermedios.

Los filamentos de actina, polímeros cuya unidad repetida es la proteína actina, son los principales responsables de los movimientos celulares, de los procesos de endocitosis y fagocitosis, y de la citocinesis (última etapa de la división celular). Son los que producen las contracción de las células musculares, también ayudan a la cohesión celular puesto que contactan con estructuras como las uniones adherentes y con las uniones estrechas, ambas complejos de unión que unen a las células entre sí.

Se denominan microfilamentos porque su diámetro es menor que el de los otros componentes del citoesqueleto. Los microtúbulos, como su nombre indica, son tubos cuyas paredes están formadas por repeticiones de dímeros de dos proteínas: α- y β-tubulina. Estos filamentos son indispensables para el desplazamiento intracelular de orgánulos y vesículas, forman el esqueleto de cilios y flagelos, permiten la segregación de cromosomas durante la división celular, etcétera.

Tanto los filamentos de actina como los microtúbulos necesitan la ayuda de una proteínas denominas motoras para llevar a cabo sus funciones, las cuales se comportan como auténticos motores capaces de crear movimiento, cualquiera que éste sea. Estas proteínas arrastran cargas siguiendo la senda de los filamentos de actina o de los microtúbulos. Los filamentos intermedios son los responsables de mantener la integridad celular de las células animales puesto que funcionan a modo de cables intracelulares que se enganchan a complejos de unión como los desmosomas y los hemidesmosas, lo que permite la cohesión entre células contiguas y por tanto la cohesión de los tejidos. Son especialistas en resistir tensiones mecánicas y deformaciones celulares. Al contrario que los otros componentes del citoesqueleto, los filamentos intermedios son polímeros formados por unidades pertenecientes a varias familias de proteínas entre las que se encuentran las queratinas, las vimentinas, las láminas de la envuelta nuclear, etcétera.

Los filamentos de actina constituyen uno de los componentes del citoesqueleto. En las células animales suelen ser más abundantes cerca de la membrana plasmática, pero su distribución y organización intracelular depende mucho del tipo celular. Los filamentos de actina realizan infinidad de funciones. Sin estos filamentos una célula no podría dividirse, moverse, realizar endocitosis, ni fagocitosis, ni sus orgánulos se comunicarían entre sí. En las células animales, además, es un armazón de soporte para mantener o cambiar la forma celular

La actina

POLIMERIZACIÓN

Los filamentos de actina se forman por la polimerización de una proteína globular denominada actina. Hay dos variantes: alfa y beta actina. La beta actina aparece en la mayoría de las células animales. La alfa actina abunda en el músculo. La actina es una proteína citosólica muy abundante, representa aproximadamente el 10 % de las proteínas citosólicas. Una parte se encuentra formando parte de los filamentos (F-actina) de actina y el resto son proteínas no polimerizadas (G-actina).

Los filamentos de actina se forman por la polimerización de una proteína globular denominada actina. Hay dos variantes: alfa y beta actina. La beta actina aparece en la mayoría de las células animales. La alfa actina abunda en el músculo. La actina es una proteína citosólica muy abundante, representa aproximadamente el 10 % de las proteínas citosólicas. Una parte se encuentra formando parte de los filamentos (F-actina) de actina y el resto son proteínas no polimerizadas (G-actina).

Células teñidas con fluoróforos. Actina teñida con faloidina unida a Texas-red, microtúbulos teñidos con GFP, núcleo teñido con DAPI. Autor: Esteban Fernández

Los filamentos de actina miden unos 7 nm de diámetro. Es el valor más pequeño dentro de los filamentos del citoesqueleto, por ello también se denominan microfilamentos. Poseen un extremo denominado más y otro denominado menos, es decir, son filamentos polarizados. En el extremo más predomina la polimerización, adición de nuevas moléculas de actina, respecto a la despolimerización, mientras que en el extremo menos predomina la despolimerización. El mecanismo de crecimiento y acortamiento de la longitud de los filamentos de actina es por polimerización y despolimerización, respectivamente. En la célula se crean y se destruyen filamentos de actina continuamente. Es el componente del citoesqueleto más dinámico.

Las condiciones y la concentración de las moléculas de actina libres (G-actina) impiden que se asocien espontáneamente para formar filamentos. Por ello la nucleación y formación de nuevos filamentos es posible gracias a la presencia de proteínas nucleadores. Las proteínas Arp2/3 actúan como moldes para la formación de un nuevo filamento, mientras que las forminas estabilizan uniones espontáneas de proteínas de actina, favoreciendo la formación y elongación del microfilamento. Esto es tremendamente útil para la célula porque forma nuevos filamentos sólo allí donde se necesitan mediante la ubicación precisa de estas proteínas nucleadoras. Las profilinas regulan, inhibiendo o favoreciendo la nucleación de la actina. Mientras que las cofilinas despolimerizan la actina.

La polimerización y despolimerización de los filamentos de actina se ven afectadas por numerosas proteínas denominadas accesorias (modificado de Pollard y Earnshaw, 2007).

Las proteínas accesorias se pueden clasificar según su acción: a) Afectan a la polimerización. Algunas proteínas, como la profilina, se unen a las proteínas de actina libres y favorecen su unión a filamentos preexistentes, mientras otras, como la timosina, inhiben su unión, evitando la polimerización espontánea. b) Afectan a la organización tridimensional, como las fimbrina y la α-actinina, que permiten la formación de haces de filamentos de actina mediante el establecimiento de puentes cruzados entre filamentos, mientras otras, como la filamina, permiten la formación de estructuras reticulares. c) La cofilina, la katanina o la gesolina, provocan la rotura y remodelación de los filamentos de actina; d) Median en la interacción de los filamentos de actina con otras proteínas como la tropomiosina. e) Las proteínas de anclaje son intermediarias que permiten la unión de los filamentos de actina a estructuras celulares como los complejos de unión, a la membrana plasmática u otras membranas del interior celular. Algunas de estas proteínas pueden realizar más de una función.

FUNCIONES DE LOS MICROFILAMENTOS DE ACTINA

Bajo la membrana plasmática hay una capa de filamentos de actina de unos 100 nm de espesor tramados entre sí por proteínas accesorias, y unidos a proteínas y lípidos de la membrana plasmática. También hay miosina que genera fuerzas entre filamentos de actina y cambia la diposición de la membrana. Esta capa permite a la célula resistir y contrarrestar fuerzas mecánicas, o generarlas, así como condicionar la forma de las células. Las células animales no poseen pared celular, por tanto la forma celular depende en gran medida de los filamentos de actina de la zona cortical de la célula.

En muchas células animales las forma celular también depende de cómo sean sus contactos adhesivos con la matriz extracelular o con otra células. Las integrinas median la adhesión de las células a la matriz extracelular. En su lado citosólico, estas moléculas están conectadas con los filamentos de actina de manera que se establece una continuidad estructural entre el citoesqueleto y el medio externo. Hay complejos de unión como las uniones estrechas y las uniones adherentes, en las que Las proteínas de adhesión claudinas y ocludinas en las primeras, y en las cadherinas en las segundas, a través de proteínas interpuestas, están conectadas con los filamentos de actina.

MICROVELLOSIDADES

Las microvellosidades son expansiones filiformes estables que permiten a la célula aumentar enormemente la superficie de su membrana plasmática. Aparecen en muchos tipos celulares como las células epiteliales del tubo digestivo, las del tubo contorneado proximal del riñón, y otras muchas. Cada microvellosidad tiene de 1 a 2 µm de longitud y 0.1 µm de diámetro, y contiene en su interior varias docenas de filamentos de actina orientados paralelos al eje longitudinal. En la base de las microvellosidades aparece un entramado llamado red terminal, formado también por filamentos de actina, al cual se conectan los que forman las microvellosidades.

Los manojos de filamentos de actina que abandonan la base de las microvellosidades, se anclan en la red terminal. Esta es una región especializada del cortex apical de las células intestinales que contiene, entre otras proteínas citoesqueléticas, una densa malla de espectrina que entrecruza los microfilamentos de manojos adyacentes. Por debajo de esta malla, se dispone una red de filamentos intermedios de citoqueratina, en los cuales se insertan los microfilamentos. El anclaje de los microfilamentos a esta zona le otorga rigidez a las microvellosidades 

Microtúbulos

Los microtúbulos son un componente del citoesqueleto con un papel crucial en la organización interna de todas las células eucariotas. Realizan numerosas y variadas funciones: establecer la disposición espacial de algunos orgánulos, formar un sistema de raíles para el tráfico vesicular o de macromoléculas entre compartimentos celulares, son imprescindibles para la división celular puesto que forman el huso mitótico, ayudan en el desplazamiento celular, permiten la polarización de ciertos tipos celulares y son esenciales para los cilios y de los flagelos.

ESTRUCTURA
Son tubos largos y relativamente rígidos. Sus paredes están formadas por dímeros de proteínas globulares denominadas α- y β-tubulina. Estas parejas se alinean mediante enlaces no covalentes en filas longitudinales denominadas protofilamentos.

Un microtúbulo está formado normalmente por 13 protofilamentos. En los protofilamentos los dímeros se disponen en línea con la misma orientación. Así la α-tubulina siempre formará un extremo del protofilamento y la β el otro. Todos los protofilamentos de un microtúbulo están orientados de la misma manera, y el microtúbulo es así una estructura polarizada. Se denomina extremo menos al formado por las α-tubulinas y más al formado por las β-tubulinas. Los nuevos dímeros de tubulina se añaden con mayor probabilidad al extremo más, lugar preferente de crecimiento del microtúbulo. Sin embargo, es muy dinámico y en él se alternan polimerización y despolimerización. En el extremo menos predomina la despolimerización.

Los microtúbulos son muy dinámicos y están continuamente polimerizando y despolimerizando, fundamentalmente en su extremo más. Hay un ir y venir de dímeros de tubulina entre el citosol y los microtúbulos. En un fibroblasto típico la mitad de los dímeros de tubulina está libre en el citosol y la otra mitad formando los microtúbulos. La incorporación de nuevos dímeros de tubulina al extremo más hace que el microtúbulo crezca en longitud. Este crecimiento a veces se detiene repentinamente y el microtúbulo comienza a despolimerizarse, llegando a veces incluso a desaparecer, o más frecuentemente reinicia el proceso de polimerización. Estas alternancias entre polimerización y despolimerización se llaman inestabilidad dinámica. Al igual que en los filamentos de activa, el primero momento de nucleación está altamente regulado.

En este esquema se representan los dos estados en que se encuentran los dímeros de tubulina en sus formas: unidas a GTP o unidas a GDP. En el citosol se da la conversión de dímero-GDP en dímero-GTP, mientras que en el micróbulo ocurre el proceso contrario en el denominado frente de hidrólisis. Un microtúbulo despolimeriza cuando los dímeros-GDP se encuentran ocupando el extremo más, mientras que polimeriza cuando en el extremo más está formado por los dímeros-GTP, formando el denominado casquete de GTPs.

Los dímeros de tubulina libres se encuentran unidos a dos moléculas de GTP . Cuando se unen a un microtúbulo se produce la hidrólisis de uno de los dos GTPs a GDP. Si la velocidad con la que se produce la unión de nuevos dímeros-GTP-GTP es mayor que la de hidrólisis de GTPs siempre habrá un conjunto de dímeros-GTP-GTP en el extremo más, en conjunto denominados caperuza de GTPs. Bajo estas condiciones el microtúbulo crecerá en longitud. Si la velocidad de polimerización disminuye la velocidad de hidrólisis de GTPs alcanza y supera a la de polimerización. Entonces llegará un momento en el que el extremo más tendrá dímeros de tubulina-GTP-GDP (uno de los GTP se ha convertido de GDP), lo que hace que los protofilamentos se adhieren inestablemente entre ellos. Esto provoca una despolimerización masiva. Si por cualquier motivo se estabiliza el extremo más y aumenta la unión de dímeros-GTP-GTP, el microtúbulo volverá a crecer. Los dímeros de tubilina-GTP-GDP que quedan libres son convertidos rápidamente en dímeros-GTP-GTP y por tanto pueden volver a unirse de nuevo.

Los microtúbulos son relativamente inertes en cuanto que no interaccionan directamente con otras estructuras celulares. A ellos se asocian unas proteínas que controlan su crecimiento y organización generalmente conocidas como proteínas asociadas a los microtúbulos o MAPs (microtubule associated proteins). La mayoría de ellas interaccionan con el extremo más favoreciendo o inhibiendo el crecimiento. Hay otras más drásticas como la katanina que rompe los microtúbulos. Las MAPs también permiten a los microtúbulos interactuar con otros elementos celulares como los orgánulos u otros componentes del citoesqueleto. Existen sustancias que se han usado como medicamentos o como toxinas y que ejercen su acción afectando a la polimerización o despolimerización de los microtúbulos. Por ejemplo, la colchicina impide la polimerización, mientras que el taxol impide la despolimerización.

PROTEÍNAS MOTORAS
Hay proteínas que se asocian a los microtúbulos y se desplazan por ellos hacia el extremo más o hacia el extremo menos, dependiendo de la proteína. Son las denominadas proteínas motoras. Hay dos familias: las quinesinas se desplazan hacia el extremo más y las dineínas hacia el extremo menos.

Dineina-quinesina: lo que no hace la una lo hace la otra

Tanto unas como otras tienen dos estructuras globulares y una cola. Las zonas globulares unen ATP e interaccionan con los microtúbulos con una orientación determinada, mientras que las colas se unen a las cargas que han de transportar. La hidrólisis del ATP en las zonas globulares provoca el cambio estructural de la proteína y su desplazamiento a lo largo del microtúbulo.

MTOCs
La concentración de dímeros de tubulina que hay normalmente en el citosol no es suficiente para la formación espontánea de microtúbulos. Los MTOCs (microtubule organizing centers) son centros organizadores de microtúbulos donde comienza la polimerización de un nuevo microtúbulo y donde suelen quedar anclados sus extremos menos. Contienen complejos moleculares denominados anillos de γ-tubulina, estructuras circulares que actúan como moldes sobre los que se inician los nuevos microtúbulos. Pero también pueden existir otras proteínas nucleadoras como las TPX2 y XMAP125.

Queratinocito. Fuente: Karpa figura 9.44

El principal MTOC en las células animales es el centrosoma, el cual determina el número, localización y orientación de los microtúbulos en el citoplasma. Suele haber un centrosoma por célula cerca del núcleo en la fase G1 o G0 del ciclo celular. Aunque no es así en todas las células. Por ejemplo, los megacariocitos tienen múltiples centrosomas y las células musculares carecen de centrosomas. El centrosoma está formado por un par de centriolos dispuestos de forma ortogonal y por material proteico denominado material pericentriolar. Los centriolos son estructuras cilíndricas formadas por 9 tripletes de microtúbulos que forman sus paredes.

 

Los microtúbulos se pueden clasificar en estables, presentes en los cilios y flagelos, y dinámicos o cambiantes, que se encuentran en el citosol. Aparte del papel de los microtúbulos dinámicos en el movimiento de los cromosomas, participan en el movimiento de orgánulos como las mitocondrias, lisosomas, pigmentos, gotas de lípidos, etcétera. Son también necesarios para dirigir el tráfico vesicular. Los orgánulos muestran movimientos rápidos en direcciones específicas alternos con periodos de inactividad. A estos movimientos se les llama saltatorios. Los microtúbulos también determinan la forma de orgánulos como el aparato de Golgi y retículo endoplasmático. Cuando se añade colchicina, que despolimeriza a los microtúbulos, ambos orgánulos colapsan y se transforman en pequeñas vesículas. Cuando se elimina la droga y vuelven a polimerizar los microtúbulos, ambos orgánulos vuelven a sus posiciones y formas características. Los desplazamientos de orgánulos a lo largo de los microtúbulos se deben a las proteínas motoras.

La distribución de los microtúbulos en el citosol celular varía según el tipo celular, lo que condiciona la organización celular interna de sus orgánulos y tráfico vesicular. EL signo más indica el extremo más de los microtúbulos

CILIOS Y FLAGELOS

Los cilios y flagelos son estructuras que se proyectan desde las células, contienen microtúbulos y están limitados por membrana plasmática. Las células utilizan estos apéndices para desplazarse, para remover el medio que les rodea o como estructuras sensoriales. Los cilios son más cortos que los flagelos, más numerosos y se mueven de una manera en la que empujan al líquido en una dirección paralela a la superficie de la célula. Los flagelos mueven el líquido que les rodea en una dirección perpendicular a la superficie de la célula.

Los cilios y los flagelos son estructuras complejas con más de 250 proteínas diferentes Ambos contienen un andamiaje central de microtúbulos llamado axonema que consta de 9 pares de microtúbulos exteriores rodeando a un par central: 9x2 + 2. El axonema crece a partir del cuerpo basal, que tiene la misma estructura que los centriolos: 9 tripletes de microtúbulos formando un tubo hueco (9x3+0). Las parejas de microtúbulos externos del axonema están conectadas entre sí por las proteínas nexinas, y por radios proteicos a un anillo central que contiene al par central de microtúbulos. En los dobletes externos aparece la proteína motora dineína, implicada en el movimiento de los cilios y flagelos. 

Filamentos intermedios

Los filamentos intermedios son componentes del citoesqueleto cuya principal misión es permitir a las células o estructuras celulares soportar tensiones mecánicas. Se denominan intermedios porque su diámetro es de aproximadamente 8 a 15 nm, que se encuentra entre el de los filamentos de actina (7 a 8 nm) y el de los microtúbulos (25 nm). 

Forman una red que contacta con el núcleo y se extiende hasta la periferia celular. Normalmente están anclados a los complejos de unión (desmosomas y uniones focales) que se establecen entre células vecinas y entre las células y la matriz extracelular (hemidesmosomas) a través de proteínas de unión. También se han encontrado filamentos intermedios en el núcleo donde forman la lámina nuclear, un entramado que da forma y aporta cohesión a la envuelta nuclear. Abundan los filamentos intermedios en las células que están sometidas a tensiones mecánicas. Por ejemplo en los axones de las células nerviosas, en las musculares y en las epiteliales. 

1. Membrana basal, 2. Núcleo celular, 3. Citoplasma, 4. Desmosomas, 5. Hemidesmosomas. Fuente Wikipedia

Los desmosomas o macula adherens al contrario que los dos complejos de unión anteriores, establecen conexiones puntuales en forma de disco entre células vecinas, como si fuesen remaches. Son muy abundantes entre las células epiteliales y entre las musculares, pero también en otros tejidos como el nervioso.

Los hemidesmosomas y las uniones focales establecen uniones fuertes entre las células y la matriz extracelular. En ambos casos las uniones se establecen por integrinas. Los hemidesmosomas unen las células epiteliales a la lámina basal gracias al dominio extracelular de la integrina, mientras que el dominio intracelular contacta con los filamentos intermedios citosólicos.

Se caracterizan por no tener proteínas motoras asociadas.Los filamentos intermedios no tienen una subunidad estructural común. Las IFAP son las proteínas asociadas a los ellos y les ayudan a formar enlaces cruzados entre ellos, con otras estructuras o con otros filamentos del citoesqueleto.

PREGUNTAS

1. Los orgánulos de las células se disponen aleatoriamente en el citoplasma.

Es falso. Los orgánulos, incluido el núcleo, aparecen localizados en lugares concretos del citotoplasma gracias a la acción del citoesqueleto.

2. El citoesqueleto es como los pilares de un edificio, es estable a lo largo de la vida de la célula.

Es falso. El citoesqueleto celular se desorganiza y se ensambla de nuevo según las necesidades de la célula. Es una estructura dinámica.

3. Los tres elementos del citoesqueleto son los filamentos de actina, los microtúbulos y los filamentos intermedios.

Es cierto.

4. El citoesqueleto está formado por proteı́nas que se asocian para formar filamentos.

Es cierto. Los tres elementos del citoesqueleto forman filamentos a partir del ensamblaje de unidades proteicas.

5. Existen filamentos formados por proteı́nas actina y tubulina, otros con proteı́nas de queratina y tubulina. Es decir, se pueden formar filamentos mixtos.

Es falso. Aunque los filamentos del citoesqueleto pueden interactuar entre sı́, no forman filamentos mixtos.

6. Los filamentos de actina se localizan en el interior del núcleo.

Es falso. Se sitúan en el citoplasma y son más abundantes en las proximidades de la membrana plasmática.

7. Los filamentos de actina participan en la fagocitosis, endocitosis y movimientos celulares.

Es cierto. Su localización en las proximidades de la membrana plasmática y su alta plasticidad les permite participar en las deformaciones de la membrana plasmática como endocitosis, fagocitosis, macropinocitosis o en la formación de protusiones o podios.

8. Los microfilamentos son estructuras polarizadas.

Es cierto. Las proteı́nas actina se ensamblan de forma ordenada de manera que el filamento resultante tiene un extremo denominado más que es diferente del otro, denominado extremo menos.

9. La nucleación de filamentos de actina se produce gracias a complejos proteicos.

Es cierto. Esto permite a la célula producir los filamentos de actina allı́ donde se necesitan. Participan complejos proteicos como los Arp 2/3 o la formina.

10. La gran plasticidad de los filamentos de actina se debe a la existencia de proteı́nas moduladoras.

Es cierto. Estas proteı́nas son como los pastores de los filamentos de actina. Condicionan su polimerización, número, longitud, estabilidad y organización.

11. Las microvellosidades son expansiones filiformes de la parte apical de algunas células epiteliales, estructuralmente mantenidas por filamentos de actina.

Es cierto. El interior de las microvellosidades está formado por un haz de microfilamentos orientados paralelos al eje longitudinal. Estos haces se unen en la parte basal con el de otras microvellosidades formando la denominada red terminal.

12. Los microtúbulos están formados por dı́meros de alfa y gamma tubulina.

Es falso. Están formados por dı́meros de alfa y beta tubulina.

13. Un protofilamento es una de las hileras de dı́meros de tubulina que forman las paredes del microtúbulo.

Es cierto. Son hileras longitudinales y hay unos 13 por microtúbulo, aunque su número puede ser mayor o menor.

14. En el extremo más de los microtúbulos es por donde se produce el crecimiento de este filamento del citoesqueleto.

Es cierto. El extremo más es por donde el microtúbulo crece en longitud por adición de nuevos dı́meros de tubulina, aunque, en dependiendo de las condiciones, también puede decrecer hasta hacer que el microtúbulo desaparezca. El extremo menos está normalmente anclado a otras proteı́nas, por lo que es estable, y cuando está libre se produce sobre todo despolimerización. 

15. La inestabilidad dinámica es la capacidad de los microtúbulos de doblarse y formar bucles.

Es falso. Es la alternancia entre crecimiento y decrecimiento que se produce en el extremo más los microtúbulos según las condiciones en que se encuentre la célula.

16. Los dı́meros de tubulina unidos a GTP se forman en el citosol a partir de dı́meros unidos a GDP.

Es cierto. Los dı́meros de tubulina que se ensamblan al extremo más de los microtúbulos están unidos a GTP. Pasado un tiempo formando parte del microtúbuloel GTP se hidroliza a GDP. Cuando el microtúbulo se despolimeriza estos dı́meros de tubulina unidos a GDP quedan libres en el citosol y se convierten en dı́meros unidos GTP, con gasto de energı́a. Por tanto los dı́meros de tubulina que se encuentran en el citosol aparecen mayoritariamente en su forma unida a GTP.

17. Los MTOCs son centros nucleadores de microtúbulos donde se encuentra la gamma tubulina.

Es cierto. La gamma tubulina es la principal responsable de la nucleación de los
microtúbulos, es decir, de la creación de microtúbulos nuevos, y se suele concentrar en estructuras celulares denominadas centros nucleadores de microtúbulos como es el centrosoma en las células animales.

 
18. El centrosoma es el principal centro nucleador de microtúbulos de las células animales.

Es cierto. En la mayorı́a de las células animales los microtúbulos se disponen en
forma radial cuyo centro es el centrosoma, al cual se encuentran unidos por su
extremo menos. En el material pericentriolar es donde se encuentra la mayorı́a
de las proteı́nas gamma tubulina, principales responsables de la nucleación de microtúbulos.

19. Entre las funciones de los microtúbulos está la formación del huso mitótico.

Es cierto.

20. Los filamentos intermedios contrarrestan las tensiones mecánicas que sufren las células animales.

Es cierto. Ésta es una de sus principales misiones y por ello son abundantes en las células de los tejidos que sufren dichas tensiones, como son los epitelios.

21. Las moléculas de las uniones estrechas están unidas a los filamentos intermedios.

Es falso. Son los desmosomas y los hemidesmosomas los complejos de unión que se unen a los filamentos intermedios.

22. La envuelta nuclear mantiene su integridad gracias a los filamentos intermedios.

Es cierto. En la cara interna de la envuelta nuclear hay una estructura denominada lámina nuclear que forma un entramado que sostiene a dicha envuelta. La lámina nuclear está formada por proteı́nas denominadas láminas, las cuales pertenecen a la familia de los filamentos intermedios. Pero además, la envuelta nuclear, y por tanto el núcleo, está anclada a la red de filamentos intermedios del citosol.

23. Los monómeros que forman los filamentos intermedios contienen dos porciones globulares, una en cada extremo, y una región central alargada.

Es cierto. Las porciones globulares permiten a los filamentos intermedios interactuar con otras estructuras celulares, mientras que la parte central permite la asociación con otros monómeros para formar los filamentos.

24. Los filamentos intermedios son extensibles.

Es cierto. Pueden extenderse hasta un 350 % para contrarrestar tensiones mecánicas.

25. La vimentina es un tipo de queratina.

Es falso. La vimentina y la queratina son proteı́nas diferentes que forman filamentos intermedios diferentes. La viementina es abundante en los tejidos conectivos, muscular y nervioso, mientras que la queratina lo es en los tejidos epiteliales.

26. ¿Qué función tendrá el proteoglucano?

a) la principal sustancia que "rellena" los espacios que existen entre las células del organismo. b) unión de cationes (tales como el sodio, potasio y calcio) y agua, y también regulando el movimiento de moléculas dentro de la matriz.c) Las cadenas de glicosaminoglicanos pueden generar geles de poros de diferente tamaño, por lo que pueden intervenir como filtro selectivo en la regulación del tráfico de moléculas y de células. d) Las cadenas de polisacáridos son muy rígidas e hidrofílicas, por lo que tienden a ocupar grandes volúmenes en relación a su masa formando geles: su elevada carga negativa hace que atraiga gran cantidad de cationes, sobre todo el Na+, que debido a su capacidad osmótica, hace que se retengan grandes cantidades de agua en la matriz extracelular, produciendo una presión de turgencia que capacita a la matriz para oponerse a fuerzas de compresión.
  
27. Señala de qué moléculas se trata

 

a colágeno b proteoglucano c integrina d laminina 

 e fibronectina

28. Marque las opción correctas referida a los cilios:

a) Los brazos de dineína asociados a los microtúbulos se hallan orientados a la misma dirección.

Correcto Los brazos de dineína asociados a los microtúbulos se hallan orientados a la misma dirección

b) El diámetro del axonema es de alrededor de 20 nm.

Correcto

c) Los cuerpos basales se diferencian de los centriolos por que los primeros contienen 2 microtúbulos centrales.

Los cuerpos basales son estructuralmente iguales, cada uno de ellos contiene una configuración helicoidal de microtúbulos en disposición de [9(3)+0] tripletes (9 grupos de 3 túbulos exteriores sin microtúbulos centrales) formando un cilindro hueco. Lo mismo los centriolos. De hecho, los centriolos cuando envejecen muchas veces migran a la superficie de la célula para ser cuerpos basales. Las únicas estructuras que tiene 2 microtúbulos centrales son los cilios o los flagelos. Falso

d) El axonema exhibe 9 grupos de microtúbulos, cada uno integrado por tres microtúbulos.

Falso

29. Marque la opción correcta acerca de los microtúbulos:

a) Los de las microvellosidades poseen un diámetro menor.

Falso

b) Los de las microvellosidades posen una mayor rigidez.

Falso

c) En la interfase su longitud es constante.

Falso

d) Están constituidos por 2 tipos de tubulina.

Correcto.

30. Está formado por filamentos intermedios:

a) El huso mitótico.

Falso

b) Las microvellosidades.

Falso.

c) Los cilios.

Falso

d) Los centriolos

Falso

e) La lámina nuclear.

La lámina nuclear es una red entrecruzada de filamentos intermedios de 15 a 80 nm de grosor compuestos por proteínas laminas A, B y C (del inglés lamins), que se sitúa en la periferia del nucleoplasma en contacto con la cara interna de la envoltura nuclear

El huso mitótico → está formado por microtúbulos, no por filamentos intermedios. No

Las microvellosidades → están formadas por microfilamentos de actina, no por filamentos intermedios. No

Los cilios → se organizan en un axonema con disposición 9+2 de microtúbulos, no filamentos intermedios. No

Los centriolos → están constituidos por tripletes de microtúbulos, no filamentos intermedios. 

La lámina nuclear → sí está formada por filamentos intermedios, concretamente por láminas nucleares (proteínas de la familia de las láminas). CORRECTO

31. Señale la respuesta correcta:

a) El corpúsculo basal está justo por debajo de la membrana nuclear y presenta la misma estructura que el nucleolo.

Falso

b) Los microtúbulos están formados por moléculas de actina que forman un cilindro rígido.

Falsísimo

c) El axonema del flagelo está rodeado de membrana plasmática y en su interior tiene un par de microtúbulos centrales y nueve pares más periféricos.

Correcto

d) El centrosoma se localiza al lado del flagelo y está formado por varias estructuras cilíndricas denominadas polos periflagelares.

Falso

32. Axonema o complejo filamentoso axial posee una estructura que responde a la fórmula:

a) 9 (tripletes) + 0

b) 9 (pares) + 2

Correcto. Las demás son falsas

c) 9 (tripletes) + 2

d) 9 (pares) + 1

e) 9 (pares) + 0

6. La función de los filamentos intermedios es:

a) Todas son correctas.

b) Polaridad celular.

c) Migración celular.

d) Soportar tensiones.

Correcta. Las demás son falsas

33. ¿A qué estructura corresponde la imagen?

a) Corte transversal de un centriolo

b) 2 tripletes están completos y uno incompleto con 10 protofilamentos

c) Uno completo y dos incompletos con 10 protofilamentos

Correcto. Los demás son falsos

d) Corte transversal de un corpusculo basal

e) Todos comparten protofilamentos, luego todos están incompletos

34. La separación en dos células animales hijas tras la mitosis se produce gracias a:

a) La formación de una masa de tonofiamentos que consumen ATP

b) La formación de una anillo contráctil de actina y miosina. las proteínas contráctiles actina y miosina forman un anillo inserto

Correcto. Las demás son falsas

c) La union de vesículas que provienen del aparoato de Golgi llenas de proteínas contráctiles

d) La polimerización de microtúbulos en el ecuador de las células.

9. Una de las principales funciones de los microtúbulos:

a) es intervenir en los procesos de contracción muscular.

b) formar el esqueleto proteico de los cromosomas.

c) todas las anteriores son falsas.

La única correcta

d) intervenir en la citocinesis de las células animales.

e) servir de punto de anclaje de los filamentos de actina a la membrana celular.

35. Nombra las siguientes moléculas. Describe qué tipo de actividad tienen, sentido de la marcha. ¿Por qué tienen el sentido de marcha que tienen?

A es dineína y B es quinesina. Son moléculas motoras que gastan ATP en cada paso. La dineína es clave en el transporte retrógrado de sustancias en la célula. Pertenecen a dos familias: quinesinas y dineínas, las cuales se desplazan por el microtúbulo en direcciones opuestas: las quinesinas hacia el extremo más y las dineínas hacia el extremo menos.

36. Nombra y describe la función de la siguiente molécula. ¿Cómo crees que puede ser secretada una molécula tan grande?

Proteoglucanos. Son moléculas que mantienen hidratada la superficie de la célula y los espacios entre ellas. Se secreta a través de las vias secretoras de las células que van desde el retículo endoplasmático hasta la membrana plasmática. En el espacio extracelular existen proteásas y enzimas que las transforman y ensamblan

37. Nombra en el gráfico las tres moléculas del citoesqueleto, ¿Qué diferencias hay entre ellas? ¿Tienen todas ellas relación con moléculas que unan células? y nombra alguna de las moléculas encargadas de unir las fibras del citoesqueleto.

Microtúbulos, filamentos intermedios y microfilamentos. Los microfilamentos se proyectan dentro de las vellosidades, dando forma a la superficie celular. Los microtubulos crecen del centrosoma a la periferia de la célula. Los filamentos intermedios conectan células adyacentes a través de desmosomas. Unen plaquina, nesprina, integrinas...

Contracción muscular

Gran parte de las funciones que realizan los filamentos de actina se deben a su asociación con unas proteínas motoras denominadas miosinas.

Se llaman motoras porque generan fuerzas de tracción con gasto de ATP y se mueven por el filamento de actina hacia el extremo más. Estas fuerzas pueden arrastrar estructuras celulares a lo largo del filamento de actina, o desplazar unos filamentos de actina sobre otros. Si la miosina está anclada lo que se mueve es el filamento de actina. Las miosinas forman en realidad una familia de proteínas muy diversa con más de 40 miembros en mamíferos.

Los filamentos de actina que se encuentran próximos a la membrana plasmática, en la denominada corteza celular, participan en procesos de formación de vesículas, macropinocitosis y fagocitosisLos filamentos de actina que se encuentran próximos a la membrana plasmática, en la denominada corteza celular, participan en procesos de formación de vesículas, macropinocitosis y fagocitosis

Los orgánulos han de moverse por el interior de la célula. Los filamentos de actina participan en estos movimientos con ayuda de la proteína motora miosina

CONTRACCIÓN MUSCULAR

En las células musculares muchas moléculas de miosina II se asocian para formar los filamentos gruesos del músculo, los cuales tienen una polaridad como una flecha de doble cabeza. En el músculo estriado cada una de estas cabezas arrastra a filamentos de actina (filamentos delgados) hacia el punto intermedio entre ellas, lo que se traduce en una contracción celular.

CITOCINESIS

El estrangulamiento final del citoplasma durante el proceso de división de las células animales se produce gracias a la formación de un anillo de filamentos actina, que, ayudado por la miosina II, va estrechando su diámetro progresivamente hasta la separación completa de los dos citoplasmas de las células hijas.

PREGUNTAS:

1. Los microtúbulos de los cilios y de los flagelos se forman a partir de los centrosomas.

Es falso. Se forman a partir de los cuerpos basales, los cuales tienen la misma
estructura que los centriolos.

2. Los filamentos de actina, gracias a su elasticidad, pueden hacer que una célula se mueva.

Es falso. Los desplazamientos celulares se producen gracias a proteı́nas motoras como la miosina. Es la miosina la que realmente arrastra a las cargas usando como raı́les a los filamentos de actina, lo que permite el desplazamiento celular. Los filamentos de actina no se contraen ni se estiran sino que se acortan y se alargan por polimerización.

3. La contracción muscular se debe a las miosinas tipo I, actuando sobre los filamentos de actina.

Es falso. En la contracción muscular participa la miosina II gracias a su capacidad para asociarse cola con cola, dejando a la parte tractora, la zona globular, interactuar con los filamentos de actina.

4. La citocinesis, durante la división celular, se debe a la acción de los microtúbulos.

Es falso. Participan los filamentos de actina,los cuales estrangulan el citoplasma de a célula, resultando en dos células hijas. Esto es gracias a la formación de un anillo de filamentos que se va cerrando progresivamente. Los microtúbulos participan en la formación del huso mitótico que segregará los cromosomas durante la mitosis.

5. Los dı́meros de alfa y beta tubulina son los responsables del movimiento de los orgánulos celulares a lo largo del microtúbulo.

Es falso. El motor que transporta los orgánulos son unas proteı́nas denominadas motoras que pertenecen a las familias de las dineı́nas o de las quinesinas. Son éstas proteı́nas las que se desplazan, arrastrando sus cargas, a lo largo de los microtúbulos.

6. Las dineı́nas se desplazan hacia el extremo menos.

Es cierto. Son capaces de detectar la orientación de los dı́meros de alfa y beta
tubulina y dirigirse, junto con su carga, hacia el extremo menos, mientras que las quinesinas se desplazan hacia el extremo más del microtúbulo.

7. Los cilios y los flagelos poseen microtúbulos que sufren inestabilidad dinámica.

Es falso. Los microtúbulos de los cilios y flagelos, que forman el denominado axonema, poseen sus extremos estabilizados mediante proteı́nas que impiden su despolimerización. Por tanto, se dice que son microtúbulos estables que no sufren inestabilidad dinámica.

8. ¿De qué moléculas se trata A y B?

a quinesina (hacia el extremo + de los microtúbulos b dineína (hacia el extremo - de los microtúbulos)
a quinesina (hacia el extremo + de los microtúbulos b dineína (hacia el extremo - de los microtúbulos)

9. ¿Cuál es la proteína (representada en rojo en la animación) responsable del movimiento de los flagelos?

a) Actina

b) Dineína
verdadero
c) Axoneína

d) Nexína